Abstract
La glucólisis constituye una vía metabólica esencial en células humanas, caracterizada por la participación de enzimas altamente conservadas a nivel estructural y evolutivo. Sin embargo, la variabilidad en la composición aminoacídica puede revelar diferencias funcionales relevantes entre proteínas que, pese a compartir una misma ruta metabólica, han experimentado presiones selectivas diferenciadas. En este estudio se analizaron diez enzimas de la glucólisis humana mediante el Modelo6000, con el fin de determinar la frecuencia de los veinte aminoácidos estándar y evaluar su similitud estructural utilizando el coeficiente de correlación de Pearson. Nueve de las diez enzimas presentaron correlaciones superiores a 0.7, lo que indica patrones estructurales conservados. En contraste, la fosfoglicerato mutasa (PGAM1) mostró correlaciones notablemente bajas y un perfil aminoacídico divergente, coherente con reportes recientes que describen su papel dual en funciones glucolíticas y no glucolíticas, así como su participación en la reprogramación metabólica en el cáncer. Estos hallazgos sugieren que PGAM1 constituye una excepción estructural y funcional en el metabolismo central.