Abstract
Erinna F. Lee, Walter Douglas Fairlie
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10.1126/science.6093263
10.1126/science.6093263
10.1038/335440a0
10.1038/335440a0
X-ray and NMR structure of human Bcl-xL, an inhibitor of programmed cell death
10.1038/381335a0 · 1996
10.1074/jbc.m411434200
10.1074/jbc.m411434200
Solution structure of human BCL-w: modulation of ligand binding by the C-terminal helix
10.1074/jbc.m301798200 · 2003
10.1073/pnas.041619798
10.1073/pnas.041619798
10.1093/emboj/cdg144
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10.1016/j.jmb.2008.05.071
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10.1016/s1074-7613(03)00234-6
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10.1110/ps.9.12.2528
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10.1016/j.str.2008.02.009
10.1016/j.str.2008.02.009
10.1074/jbc.m109.040725
10.1074/jbc.m109.040725
High-Resolution Structural Characterization of a Helical alpha/beta-Peptide Foldamer Bound to the Anti-Apoptotic Protein Bcl-x(L)
2009
10.1126/science.275.5302.983
10.1126/science.275.5302.983
Structure of the Drosophila apoptosome at 6.9 a resolution
10.1016/j.str.2010.10.009 · doi-reference
Three-dimensional structure of a double apoptosome formed by the Drosophila Apaf-1 related killer
10.1016/j.jmb.2005.10.040 · doi-reference
10.1016/j.str.2005.09.006
10.1016/j.str.2005.09.006 · doi-reference
10.1016/j.cell.2010.03.017
10.1016/j.cell.2010.03.017 · doi-reference
2:1 Stoichiometry of the CED-4-CED-9 complex and the tetrameric CED-4: insights into the regulation of CED-3 activation
10.4161/cc.5.1.2263 · doi-reference
10.1038/nature04002
10.1038/nature04002 · doi-reference
10.1242/jcs.073643
10.1242/jcs.073643 · doi-reference
The Apaf-1*procaspase-9 apoptosome complex functions as a proteolytic-based molecular timer
10.1038/emboj.2009.152 · doi-reference
10.1016/j.str.2011.07.001
10.1016/j.str.2011.07.001 · doi-reference
10.1016/j.str.2010.04.001
10.1016/j.str.2010.04.001 · doi-reference
10.1016/j.str.2011.05.013
10.1016/j.str.2011.05.013 · doi-reference
Structure of the apoptotic protease-activating factor 1 bound to ADP
10.1038/nature03465 · doi-reference
Structure of Apaf-1 in the auto-inhibited form: a critical role for ADP
10.4161/cc.4.8.1849 · doi-reference
10.1074/jbc.m109.014027
10.1074/jbc.m109.014027 · doi-reference
10.1016/s0092-8674(00)80434-1
10.1016/s0092-8674(00)80434-1 · doi-reference
10.1038/12984
10.1038/12984 · doi-reference
Genetic control of programmed cell death in the nematode C. elegans
10.1016/0092-8674(86)90004-8 · doi-reference
10.1016/s0092-8674(00)80501-2
10.1016/s0092-8674(00)80501-2 · doi-reference
Caspase activation: revisiting the induced proximity model
10.1016/j.cell.2004.06.007 · doi-reference
10.1371/journal.pbio.0030183
10.1371/journal.pbio.0030183 · doi-reference
10.1038/sj.cdd.4402028
10.1038/sj.cdd.4402028 · doi-reference
10.1016/j.molcel.2006.03.009
10.1016/j.molcel.2006.03.009 · doi-reference
10.1016/s1097-2765(03)00051-0
10.1016/s1097-2765(03)00051-0 · doi-reference
Snapshot: caspases
10.1016/j.cell.2011.09.030 · doi-reference
10.1074/jbc.r800084200
10.1074/jbc.r800084200 · doi-reference
10.1042/bj20041142
10.1042/bj20041142 · doi-reference
10.1016/j.molcel.2008.04.005
10.1016/j.molcel.2008.04.005 · doi-reference
10.1016/j.jmb.2005.11.032
10.1016/j.jmb.2005.11.032 · doi-reference
Crystal structure of a BCL-W domain-swapped dimer: implications for the function of BCL-2 family proteins
10.1016/j.str.2011.07.015 · doi-reference
10.1016/j.ccr.2006.08.027
10.1016/j.ccr.2006.08.027 · doi-reference
10.1038/nrd2658
10.1038/nrd2658 · doi-reference
10.1158/0008-5472.can-07-5836
10.1158/0008-5472.can-07-5836 · doi-reference
10.1038/sj.cdd.4402178
10.1038/sj.cdd.4402178 · doi-reference
10.1021/jm050754u
10.1021/jm050754u · doi-reference
10.1038/nature03579
10.1038/nature03579 · doi-reference
10.1038/nature07396
10.1038/nature07396 · doi-reference
10.1016/j.molcel.2010.10.019
10.1016/j.molcel.2010.10.019 · doi-reference
10.1038/cr.2010.149
10.1038/cr.2010.149 · doi-reference
10.1074/jbc.m110.161281
10.1074/jbc.m110.161281 · doi-reference
10.1038/nchembio.391
10.1038/nchembio.391 · doi-reference